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水蛭素的结构

水蛭素共有7个异构体,试一哈子单恋换台化合物。肽链是有65~66个氨基酸残基组成的低分子多肽,其分子量为7000道尔顿。肽链N端有三个二硫键,分别在6位、14位、16位、28位和22位、39位的半胱氨酸残基上。水蛭素存在十种以上的变异体,主要的三种简称为HV1、HV2、HV3.

这些变异体肽链中都不含精氨酸、色氨酸和蛋氨酸。他们具有较高的同源性和基本相似的一级结构,其主要差别是N端氨基酸序列不同,但都具有相似的抗凝活性。核磁共振研究表明,水蛭素的变异体中不存在二级结构的α螺旋结构。N端的5个氨基酸残基为疏水基团,C端则为亲水基团,并有力在分子的表面。

研究认为,水蛭素肽链的二级个三级结构对其抗凝活性起决定性作用,六个半胱氨酸组成的三个二硫键位于肽链的头部N端区域,对分子的成型可能起稳定作用。酸性氨基酸集中在尾部C端区域,在C末端的最后九个氨基酸残基有六个酸性氨基酸,并有一个硫酸化的酪氨酸,为阻止凝血酶与纤维蛋白原的识别位点,产生抗凝作用,其中63位酪氨酸的硫酸化提高了水蛭素与凝血酶的结合能力,增强了气抗凝作用的特异性。肽链中部还有一个由Pro-Lys-Pro组成的特殊序列,是水蛭素月凝血酶结合的催化位点,不被一般蛋白酶所讲解,这一结构有两个方面的作用:一是维持水蛭素肽链结构的稳定性;而是引导水蛭素以正确的方向与凝血酶结合。

 

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